ミトコンドリア膜の構造。 ミトコンドリアの構造と機能

ミトコンドリア(図 1 を参照) すべての真核細胞に存在します。 それらは細胞呼吸のプロセスに参加し、ATP 分子のマクロ結合の形でエネルギーを貯蔵します。つまり、細胞内のエネルギー消費に関連するほとんどのプロセスに利用可能な形でエネルギーを貯蔵します。

筋細胞内の顆粒の形をしたミトコンドリアは、1850 年に R. ケルリカー (スイスの発生学者および組織学者) によって初めて観察されました。 その後、1898 年に L. Michaelis (ドイツの生化学者および有機化学者) は、それらが呼吸において重要な役割を果たしていることを示しました。

米。 1. ミトコンドリア

細胞内のミトコンドリアの数は一定ではなく、生物の種類や細胞の種類によって異なります。 エネルギー需要が高い細胞には多くのミトコンドリアが含まれていますが (1 つの肝細胞に約 1000 個のミトコンドリアが存在する場合があります)、活性の低い細胞にはミトコンドリアがはるかに少なくなります。 ミトコンドリアの大きさや形も大きく異なります。 それらは、らせん状、円形、細長く、分岐したものにすることができます。 その長さは 1.5 μm ～ 10 μm、幅は 0.25 ～ 1 μm の範囲です。 より活発な細胞はより大きなミトコンドリアを持っています。

ミトコンドリアはその形状を変えることができ、一部は細胞のより活動的な領域に移動できます。 この動きは、ATPの必要性がより高い細胞の部分でのミトコンドリアの蓄積を促進します。

各ミトコンドリアは 2 つの膜からなる殻で囲まれています (図 2 を参照)。 外膜は内膜からわずかな距離（6～10 nm）、つまり膜間空間だけ隔てられています。 内膜は多数の櫛状のひだを形成します。 クリスタ。クリステは内膜の表面積を大幅に増加させます。 ATPの合成に必要な細胞呼吸のプロセスはクリステ上で起こります。 ミトコンドリアは、それ自体のタンパク質の合成に必要な成分を含む半自律性の細胞小器官です。 内膜は、タンパク質、酵素、RNA、環状 DNA 分子、およびリボソームを含む液体マトリックスを取り囲んでいます。

米。 2. ミトコンドリアの構造

ミトコンドリア病ミトコンドリアの機能の欠陥に関連し、その結果、真核細胞、特にヒトのエネルギー機能の障害に関連する一群の遺伝性疾患です。

核ゲノムの半分は精子から接合子に伝達され、核ゲノムの後半とミトコンドリアは卵子から伝達されるため、ミトコンドリア病は雌系を通じて男女の子供に伝染します。

このような病気の影響は非常に多様です。 欠陥のあるミトコンドリアの分布が臓器ごとに異なるため、ある人は肝臓疾患を、別の人は脳疾患を引き起こす可能性があり、時間の経過とともに病気が悪化する可能性があります。 体内の少数の欠陥のあるミトコンドリアは、年齢に応じた身体活動に耐えられなくなるだけです。

一般に、ミトコンドリア疾患は、欠陥のあるミトコンドリアが脳、筋肉、肝細胞に局在している場合、より深刻になります。これらの器官は、その機能を発揮するために大量のエネルギーを必要とするためです。

ミトコンドリア病の治療法は現在開発中ですが、ビタミンによる対症療法が一般的な治療選択肢です。

色素体は植物細胞のみに特有のものです。 各色素体は 2 つの膜からなる殻で構成されています。 色素体の内部には、複雑な膜系と多かれ少なかれ均質な物質である間質が観察されます。 色素体はタンパク質合成装置を含み、部分的にタンパク質を自身に提供できるため、半自律性の細胞小器官です。

色素体は通常、含まれる色素に基づいて分類されます。 色素体には3種類あります。

1. 葉緑体（図3を参照）は光合成が起こる色素体です。 クロロフィルとカロテノイドが含まれています。 通常、葉緑体は直径 4 ～ 5 ミクロンの円盤状です。 1 つの葉肉細胞 (葉の中央) には 40 ～ 50 個の葉緑体が含まれており、葉 1 平方ミリメートルあたり約 500,000 個含まれています。

米。 3. 葉緑体

葉緑体の内部構造は複雑です（図4参照）。 間質は、小胞の形をした発達した膜系、つまりチラコイドによって浸透されます。 チラコイドは単一のシステムを形成します。 原則として、それらは積み重ねて収集されます-穀物、コインの列を思い出させます。 個々のグラナのチラコイドは、間質チラコイド、またはラメラによって相互接続されています。 クロロフィルとカロテノイドはチラコイド膜に埋め込まれています。 葉緑体の間質には、DNA、RNA、リボソーム、タンパク質、脂肪滴の環状分子が含まれています。 そこでは、予備多糖類（デンプン）の一次堆積がデンプン粒子の形で発生します。

米。 4. 葉緑体の構造

でんぷん粒は光合成産物の一時的な保管場所です。 植物を24時間暗闇に置くと、それらは葉緑体から消える可能性があります。 植物を光の当たる場所に出すと、2〜3時間後に再び現れます。

ご存知のとおり、光合成は明期と暗期の 2 つの段階に分かれています (図 5 を参照)。 明期はチラコイド膜上で発生し、暗期は葉緑体の間質で発生します。

米。 5.光合成

2. 色素体- 色素沈着した色素体 (図 6 を参照)。 それらにはクロロフィルは含まれていませんが、果実、花、一部の根、古い葉を赤、黄色、オレンジ色に着色するカロテノイドが含まれています。

クロモプラストは葉緑体から形成され、同時にクロロフィルと内部膜構造を失い、カロテノイドの合成を開始します。 果実が熟すとこのようなことが起こります。

米。 6. 色素体

3. 白血球- 色素のない色素体 (図 7 を参照)。 それらの中には、アミロプラストなどデンプンを蓄積できるものや、タンパク質や脂質を合成して蓄積できるものもあります。

光が当たると、白緑体は葉緑体に変わることがあります。 たとえば、これはでんぷんを蓄積する白緑体を多く含むジャガイモ塊茎で起こります。 ジャガイモ塊茎を光に当てると緑色に変わります。

米。 7. 白血球

カロテノイド- これは広く普及している顔料のグループです。 これらには、黄色、オレンジ色、赤色に着色する物質が含まれます。 カロテノイドは、植物の花、一部の根、熟した果実に含まれています。

カロテノイドは高等植物だけでなく、藻類、一部の細菌、糸状菌、酵母によっても合成されます。

カロテノイドは一部の節足動物、魚類、鳥類、哺乳類の体内に存在しますが、体内では合成されず、食物によって供給されます。 たとえば、フラミンゴのピンク色は、カロテノイドを含む小さな赤い甲殻類を食べているためです。

長年にわたり、カロテノイドは実際の人間の活動に使用されてきました。 これらは農業、食品産業、医療で使用されています。 ベータカロテンを食品に添加すると、製品を特定の色（黄色）で飽和させるだけでなく、ビタミン化（ビタミンAで飽和）させます。 医学では、カロテンはビタミン A 欠乏症の治療に使用されます。

真核細胞の起源に関して、ほとんどの研究者は次のことを支持しています。 共生仮説。

真核細胞 (動物細胞と植物細胞) が共生複合体であるという考えは、メレシコフスキー (ロシアの植物学者、動物学者、哲学者、作家) によって提案され、ファミンツィン (ロシアの植物学者) によって確認され、この仮説は現代的な形で提示されました。リン・マーグリス（アメリカの生物学者）。 この概念は、真核細胞と原核細胞を区別する細胞小器官 (ミトコンドリアや色素体など) はもともと自由生活細菌であり、大きな原核細胞に引き継がれ、原核細胞はそれらを食べずに共生生物に変えたというものです。 次に、別の共生生物グループである鞭毛様細菌が宿主細胞の表面に付着し、これにより宿主の移動性が急激に増加し、それに応じて生存の可能性が高まりました。

この仮説は非常に空想的に見えるという事実にもかかわらず、現代世界ではそれが存在する権利があることが確認されています。一部の繊毛虫では、クロレラ（単細胞藻類）が共生生物として機能し、繊毛虫はやって来る他の単細胞藻類を消化します。クロレラを除いて彼女の体内に。

ミトコンドリアおよび葉緑体と遊離原核細胞（遊離細菌）との類似性

1. ミトコンドリアと葉緑体は環状 DNA 分子を持ち、これは細菌細胞の特徴です。

2. ミトコンドリアと葉緑体には、原核細胞と同じ小さなリボソームがあります。

3. タンパク質合成装置を持っている。

多くの細胞は運動することができ、運動反応のメカニズムは異なる可能性があります。

次の種類の運動が区別されます：アメーバ運動（アメーバおよび白血球）、繊毛運動（スリッパー繊毛虫）、鞭毛運動（精子）、筋肉運動。

すべての真核細胞の鞭毛の長さは約 100 μm です。 断面図 (図 8 参照) では、鞭毛の周囲に 9 対の微小管があり、中心に 2 つの微小管があることがわかります。

米。 8. 鞭毛の断面図

微小管のすべてのペアは相互接続されています。 この結合を行うタンパク質は、ATP 加水分解中に放出されるエネルギーによりその立体構造を変化させます。 これは、微小管のペアが互いに相対的に動き始め、鞭毛が曲がり、細胞が動き始めるという事実につながります。

長さはわずか10〜15ミクロンの繊毛の動きと同じメカニズムです。 繊毛の数は、細胞表面上の鞭毛の数が限られているのとは対照的に、非常に多くなることがあります。 たとえば、単細胞のスリッパ繊毛虫の表面には最大 15,000 本の繊毛があり、その助けを借りて 3 mm/s の速度で移動できます。

参考文献

1. カメンスキー A.A.、クリクスノフ E.A.、パシェチニク V.V. 一般生物学 10～11 年生バスタード、2005 年。
2. 生物学。 グレード10。 一般的な生物学。 基本レベル / PV イジェフスキー、O.A. コルニロバ、T.E. ロシチリナ他 - 第 2 版、改訂。 - Ventana-Graf、2010 年。 - 224 ページ。
3. ベリャエフ D.K. 生物学 10 ～ 11 年生。 一般的な生物学。 の基本レベル。 - 第 11 版、ステレオタイプ。 - M.: 教育、2012. - 304 p.
4. アガフォノワ I.B.、ザハロワ E.T.、シヴォグラゾフ V.I. 生物学 10 ～ 11 年生。 一般的な生物学。 の基本レベル。 - 第6版、追加。 - バスタード、2010年。 - 384 p。

1. Biuroki.ru ()。
2. Youtube.com()。
3. Humbio.ru ()。
4. Beaplanet.ru ()。
5. School.xvatit.com ()。

宿題

1. パラグラフ 17 の終わりの質問 (p. 71) - カメスキー A.A.、クリクスノフ E.A.、パセチニク V.V. 「一般生物学」、10～11年生（）
2. 細胞内のミトコンドリアの数は何によって決まるのでしょうか?
3. ミトコンドリアの祖先がかつては細菌に似た自由生活生物であったことを証明してください。

ミトコンドリアは、あらゆる細胞の最も重要な構成要素の 1 つです。 コンドリオソームとも呼ばれます。 これらは、植物や動物の細胞質の一部である顆粒状または糸状の細胞小器官です。 それらは、細胞内の多くのプロセスに非常に必要な ATP 分子の生産者です。

ミトコンドリアとは何ですか?

ミトコンドリアは細胞のエネルギー基盤であり、その活動は酸化と ATP 分子の分解中に放出されるエネルギーの利用に基づいています。 簡単な言葉で言えば、生物学者はそれを細胞のエネルギー生産ステーションと呼んでいます。

1850年、ミトコンドリアは筋肉内の顆粒であることが確認されました。 それらの数は増殖条件に応じて変化し、酸素欠乏が高度な細胞ではより多く蓄積します。 これは身体活動中に最もよく起こります。 このような組織では、急性のエネルギー不足が発生し、ミトコンドリアによってエネルギーが補充されます。

共生理論における用語の出現と位置づけ

1897 年、ベンドは初めて「ミトコンドリア」という概念を導入し、形状とサイズが異なる顆粒状および糸状構造を指します。厚さは 0.6 μm、長さは 1 ～ 11 μm です。 まれに、ミトコンドリアが大きくなり、分岐している場合があります。

共生発生の理論は、ミトコンドリアとは何か、そしてミトコンドリアが細胞内でどのように出現したかについて明確なアイデアを与えます。 コンドリオソームは原核生物である細菌細胞が損傷する過程で発生したという。 彼らは酸素を自律的に利用してエネルギーを生成することができないため、完全な発育が妨げられましたが、子孫は妨げられずに発育することができました。 進化の過程で、それらの間のつながりにより、子孫が自分の遺伝子を真核生物に移すことが可能になりました。 この進歩のおかげで、ミトコンドリアはもはや独立した生物ではなくなりました。 それらの遺伝子プールは、どの細胞にも存在する酵素によって部分的にブロックされるため、完全に実現することはできません。

彼らはどこに住んでいますか？

ミトコンドリアは、ATP の必要性が現れる細胞質の領域に集中しています。 たとえば、心臓の筋肉組織では、それらは筋原線維の近くに位置し、精子では、臍帯の軸の周りに保護カモフラージュを形成します。 そこで彼らは「しっぽ」を回転させるために多くのエネルギーを生成します。 このようにして精子は卵子に向かって移動します。

細胞では、新しいミトコンドリアは以前の細胞小器官の単純な分裂によって形成されます。 その期間中、すべての遺伝情報は保存されます。

ミトコンドリア: その見た目

ミトコンドリアの形は円柱に似ています。 それらは真核生物に多く見られ、細胞体積の 10 ～ 21% を占めます。 それらのサイズと形状は非常に多様であり、条件によって変化しますが、幅は一定であり、0.5 ～ 1 ミクロンです。 コンドリオソームの動きは、エネルギーが急速に浪費される細胞内の場所に依存します。 それらは、移動のための細胞骨格構造を使用して細胞質を通って移動します。

互いに別々に働き、細胞質の特定の領域にエネルギーを供給する、さまざまなサイズのミトコンドリアの代わりとなるのが、長く分岐したミトコンドリアです。 それらは、互いに遠く離れた細胞の領域にエネルギーを供給することができます。 このようなコンドリオソームの共同作業は、単細胞生物だけでなく、多細胞生物でも観察されます。 コンドリオソームの最も複雑な構造は哺乳類の骨格の筋肉に見られ、そこでは最大の分岐コンドリオソームがミトコンドリア間接触 (IMC) を使用して互いに結合されています。

それらは、隣接するミトコンドリア膜間の狭い隙間です。 この空間は電子密度が高くなります。 MMK は、機能するコンドリオソームと結合する細胞でより一般的です。

この問題をよりよく理解するには、ミトコンドリアの重要性、これらの驚くべき細胞小器官の構造と機能を簡単に説明する必要があります。

どのように作られているのでしょうか？

ミトコンドリアとは何かを理解するには、その構造を知る必要があります。 この珍しいエネルギー源は球形ですが、多くの場合細長い形をしています。 2 つの膜が互いに近接して配置されています。

• 外部（滑らか）;
• 内部、葉状 (クリステ) および管状 (細管) の成長物を形成します。

ミトコンドリアの大きさと形は別として、その構造と機能は同じです。 コンドリオソームは、6 nm の 2 つの膜で区切られています。 ミトコンドリアの外膜は、ミトコンドリアを硝子質から保護する容器に似ています。 内膜は幅 11 ～ 19 nm の領域によって外膜から分離されています。 内膜の特徴は、平らな隆起の形をとり、ミトコンドリア内に突き出る能力です。

ミトコンドリアの内部空洞はマトリックスで満たされており、マトリックスは細粒構造をしており、糸や顆粒 (15 ～ 20 nm) が見られることもあります。 マトリックス糸は細胞小器官を作成し、小さな顆粒はミトコンドリア リボソームを作成します。

最初の段階では、硝子体で起こります。 この段階では、基質またはグルコースの最初の酸化が起こります。これらの手順は酸素なしで起こります - 嫌気性酸化。 エネルギー生成の次の段階は、ATP の好気性酸化と分解で構成され、このプロセスは細胞のミトコンドリアで起こります。

ミトコンドリアは何をするのですか？

この細胞小器官の主な機能は次のとおりです。

ミトコンドリア内に独自のデオキシリボ核酸が存在することは、これらの細胞小器官の出現に関する共生理論を再度裏付けています。 また、彼らの主な仕事に加えて、ホルモンやアミノ酸の合成にも関与しています。

ミトコンドリアの病理学

ミトコンドリアゲノムで発生する突然変異は、憂鬱な結果をもたらします。 人間のキャリアは DNA であり、これは親から子孫に受け継がれますが、ミトコンドリアゲノムは母親からのみ受け継がれます。 この事実は非常に簡単に説明されます：子供は女性の卵子と一緒にコンドリオソームを内包した細胞質を受け取りますが、精子にはコンドリオソームは存在しません。 この障害を持つ女性はミトコンドリア病を子孫に伝える可能性がありますが、病気の男性はそれができません。

通常の条件下では、コンドリオソームは同じ DNA コピー、つまりホモプラスミーを持っています。 ミトコンドリアのゲノムには突然変異が発生する可能性があり、正常な細胞と突然変異した細胞が共存するためにヘテロプラスミーが発生します。

現代医学のおかげで、今日では 200 以上の病気が特定されており、その原因はミトコンドリア DNA の変異です。 すべての場合ではありませんが、ミトコンドリア疾患は治療上の維持と治療によく反応します。

そこで私たちは、ミトコンドリアとは何かという疑問を解明しました。 他のすべての細胞小器官と同様、それらは細胞にとって非常に重要です。 エネルギーを必要とするすべてのプロセスに間接的に関与します。

ポリソーム。 細胞質タンパク質の合成

リボソーム細胞の細胞質に存在する最小の細胞小器官です。 そのサイズにもかかわらず、それらは次のものからなる複雑な分子集合体です。 リボソームRNA さまざまな長さの (r-RNA) と リボソームタンパク質 。 細胞質では、リボソームは 2 つの形態で存在します。

1. 解離状態 (小と大の 2 つのサブユニット)。これはそれらが不活性な状態であることを示します。

2. 関連形式 – これはアクティブなステータスの形式です。

大サブユニット 3 つの RNA 分子によって形成され、小サブユニットの「スパイク」と相互作用する 3 つの突起を備えた半球の形状をしています。

小サブユニット RNA 分子を 1 つだけ含み、大きなサブユニットに面した棘のある「キャップ」のように見えます。 リボソームサブユニットの結合は、それらの表面のレリーフの相互作用です。

サブユニットの機能:

1. Small はメッセンジャー RNA への結合を担当します。

2. 大 - ポリペプチド鎖の形成用。

ポリソーム m-RNA 鎖によって接続され、機能的な複合体を形成するリボソームのグループ (5 ～ 30) です。 細胞が成長し、分化細胞小器官を発達させるために必要な細胞質タンパク質を合成します。

細胞質タンパク質の合成段階:

1. m-RNA の核から出る。

2. リボソームの組み立て。

機能性ポリソームの形成、４．

シグナルペプチド合成 ４．

信号認識粒子（SRP）ペプチドのアミノ酸配列を読み取る； ５．

6. ポリソーム上での細胞質タンパク質合成の完了。 図を参照してください。 1

米。 1: 細胞質タンパク質の合成スキーム

II. ミトコンドリア（構造と機能）

ミトコンドリア- これは細胞のエネルギー供給システムです。 の上 光-光レベルそれらはアルトマン染色によって識別され、粒子や糸の形で現れます。 細胞質ではそれらは拡散的に分布し、特殊な細胞ではエネルギーを最も必要とする領域に集中します。

電子顕微鏡レベルのミトコンドリア組織：外側と内側の2つの膜があります。 図を参照してください。 2

米。 2：ミトコンドリアの構造図

外膜- これは比較的平らな表面を持つバッグで、その化学組成と特性はプラズマレンマに近く、より高い透過性によって区別され、脂肪酸、リン脂質、脂質の代謝のための酵素が含まれています。

関数：

1. 硝子質内のミトコンドリアの描写。

2. 細胞呼吸のための基質のミトコンドリアへの輸送。

内膜– 不均一で、表面積が増加し、板状のクリステ（層状クリステ）を形成します。 この膜の主成分は、呼吸鎖の酵素であるシトクロムに関連するタンパク質分子です。

彼らはいくつかの細胞のクリステの表面に説明します キノコの粒子 (F 1 粒子)、頭部 (9 nm) と茎 (3 nm) が区別されます。 ここで ATP と ADP の合成が行われると考えられています。

外膜と内膜の間には小さな（約15～20nm）空間が形成されており、これをミトコンドリアの外室と呼びます。 内部チャンバーは、ミトコンドリア内膜によって対応して制限されており、マトリックスが含まれています。

ミトコンドリアマトリックスはゲル状の相を持ち、タンパク質含有量が高いのが特徴です。 を含む ミトコンドリア顆粒 – 直径 20 ～ 50 nm の電子密度の高い粒子で、Ca 2+ および Mg 2+ イオンが含まれています。 ミトコンドリアマトリックスには、ミトコンドリア DNA とリボソームも含まれています。 最初の段階では、ミトコンドリア膜の輸送タンパク質と、ADP のリン酸化に関与するいくつかのタンパク質の合成が起こります。 ここでの DNA は 37 個の遺伝子から構成されており、非コードヌクレオチド配列は含まれません。

ミトコンドリアの機能:

1. ATP の形で細胞にエネルギーを供給します。

2. ステロイドホルモンの合成への参加;

3. 核酸の合成への参加;

4. カルシウムの沈着。

すべてのセルを分割します (または 生きた生物) を 2 つのタイプに分けます。 原核生物そして 真核生物。 原核生物とは、核を持たない細胞または生物であり、ウイルス、原核細菌、藍藻類が含まれます。細胞は細胞質から直接構成され、その中に 1 つの染色体が存在します。 DNA分子（場合によってはRNA）。

真核細胞核タンパク質 (ヒストンタンパク質 + DNA 複合体) などを含むコアを有する オルガノイド。 真核生物には、科学で知られている現代の単細胞および多細胞生物の大部分（植物を含む）が含まれます。

真核生物の花崗岩の構造。

細胞核は細胞の主要かつ最も複雑な細胞小器官であるため、それについて検討します

ミトコンドリアの起源

膜間腔

膜間腔は、ミトコンドリアの外膜と内膜の間の空間です。 その厚さは10〜20nmです。 ミトコンドリアの外膜は小分子やイオンに対して透過性があるため、ペリプラズム空間内のそれらの濃度は細胞質内の濃度とほとんど変わりません。 逆に、大きなタンパク質は、細胞質から細胞周辺腔への輸送に特定のシグナルペプチドを必要とします。 したがって、ペリプラズム空間と細胞質のタンパク質成分は異なります。 ペリプラズム空間に含まれるタンパク質の 1 つは、ミトコンドリア呼吸鎖の構成要素の 1 つであるシトクロム c です。

内膜

内膜は多数の櫛状のひだ（クリステ）を形成し、表面積が大幅に増加し、たとえば肝細胞では全細胞膜の約 3 分の 1 を占めます。 ミトコンドリア内膜の組成の特徴は、その中にカルジオリピンが存在することです。カルジオリピンは、4つの脂肪酸を含み、膜をプロトンに対して完全に不透過にする特別なリン脂質です。 ミトコンドリア内膜のもう 1 つの特徴は、輸送タンパク質、呼吸鎖酵素、および大きな ATP 合成酵素複合体に代表される、非常に高いタンパク質含有量 (最大 70 重量%) です。 ミトコンドリアの内膜には、外膜とは異なり、小分子やイオンを輸送するための特別な開口部がありません。 その上のマトリックスに面した側には、頭部、柄、および塩基からなる ATP 合成酵素の特別な分子があります。 プロトンがそこを通過すると、ATP 合成が起こります。 粒子の基部には呼吸鎖の構成要素があり、膜の厚さ全体が満たされています。 外膜と内膜はいくつかの場所で接触しており、核内にコードされているミトコンドリアタンパク質のミトコンドリアマトリックスへの輸送を促進する特別な受容体タンパク質があります。

マトリックス

マトリックスは内部膜によって制限された空間です。 ミトコンドリアのマトリックス (ピンク色の物質) には、ピルビン酸、脂肪酸、およびトリカルボン酸回路 (クレブス回路) の酵素を酸化するための酵素系が含まれています。 さらに、ミトコンドリア DNA、RNA、ミトコンドリア自身のタンパク質合成装置もここにあります。

ミトコンドリア DNA

マトリックスに位置するミトコンドリア DNA は閉環状二本鎖分子で、ヒト細胞では 16569 ヌクレオチド対のサイズを持ち、これは核に位置する DNA よりも約 10 5 倍小さいです。 合計すると、ミトコンドリア DNA は 2 つの rRNA、22 の tRNA、および呼吸鎖酵素の 13 サブユニットをコードしており、その中に含まれるタンパク質の半分にすぎません。 特に、7 つの ATP 合成酵素サブユニット、3 つのシトクロムオキシダーゼ サブユニット、および 1 つのユビキノール - シトクロム サブユニットがミトコンドリア ゲノムの制御下でコードされています。 と-リダクターゼ。 この場合、1、2 つのリボソームおよび 6 つの tRNA を除くすべてのタンパク質は重い (外側) DNA 鎖から転写され、他の 14 の tRNA と 1 つのタンパク質は軽い (内部) 鎖から転写されます。

このような背景に対して、植物のミトコンドリア ゲノムははるかに大きく、370,000 ヌクレオチド対に達する可能性があり、これは上記のヒト ミトコンドリア ゲノムよりも約 20 倍大きいです。 ここでの遺伝子の数も約 7 倍多く、これは植物のミトコンドリアにおける ATP 合成に関連しない追加の電子伝達経路の出現を伴います。

したがって、呼吸鎖の酵素によって触媒される全体的な反応は、NADH が酸素で酸化されて水を形成することです。 本質的に、このプロセスは、呼吸鎖のタンパク質複合体の補欠分子族に存在する金属原子間の段階的な電子移動で構成され、後続の各複合体は前の複合体よりも高い電子親和力を持ちます。 この場合、電子そのものは、電子に対して最も大きな親和力を持つ酸素分子と結合するまで、鎖に沿って移動します。 この場合に放出されるエネルギーは、ミトコンドリア内膜の両側に電気化学的（プロトン）勾配の形で蓄えられます。 呼吸鎖を通る電子対の輸送中に、3 個から 6 個の陽子が送り込まれると考えられています。

ミトコンドリア機能の最終段階は ATP の生成であり、内膜に組み込まれた分子量 500 kDa の特別な高分子複合体によって行われます。 ATP シンテターゼと呼ばれるこの複合体は、水素プロトンの膜貫通電気化学的勾配のエネルギーを ATP 分子の高エネルギー結合のエネルギーに変換することにより、ATP の合成を触媒します。

ATP合成

構造的および機能的観点から見ると、ATP シンターゼは、記号 F 1 および F 0 で示される 2 つの大きなフラグメントから構成されます。 それらの最初のもの（結合因子 F1）はミトコンドリアマトリックスに面しており、高さ 8 nm、幅 10 nm の球状構造の形で膜から顕著に突き出ています。 5 種類のタンパク質に代表される 9 つのサブユニットから構成されます。 3 つのα サブユニットと同数の β サブユニットのポリペプチド鎖は、同様の構造のタンパク質小球に配置され、わずかに平らなボールのように見える六量体 (αβ) 3 を形成します。 ぎっしり詰まったオレンジのスライスのように、連続する α サブユニットと β サブユニットは、回転角 120° の 3 次対称軸を特徴とする構造を形成します。 この六量体の中心にはγサブユニットがあり、これは2つの伸長したポリペプチド鎖によって形成され、長さ約9 nmのわずかに変形した湾曲したロッドに似ています。 この場合、γサブユニットの下部はボールから膜複合体F0に向かって3nm突き出ています。 また、γに関連するマイナーなεサブユニットも六量体内に位置しています。 最後の（９番目）のサブユニットは記号δで示され、Ｆ １ の外側に位置する。

カップリング因子 F0 と呼ばれる ATP シンターゼの膜部分は、膜を貫通する疎水性タンパク質複合体で、内部に水素プロトンが通過するための 2 つのヘミチャネルを持っています。 合計すると、F 0 複合体には、次のタイプのタンパク質サブユニットが 1 つ含まれます。 あ、サブユニットの 2 つのコピー b、および小サブユニットの 9 ～ 12 コピー c。 サブユニット あ(分子量 20 kDa) は膜に完全に浸されており、そこで膜を横切る 6 つのα-ヘリックス部分を形成します。 サブユニット b(分子量 30 kDa) には膜に浸された比較的短い α ヘリックス領域が 1 つだけ含まれており、残りは膜から F 1 に向かって顕著に突き出ており、その表面にあるδ サブユニットに結合しています。 サブユニットの各 9 ～ 12 コピー c（分子量6～11 kDa）は、F 1 に向いた短い親水性ループによって互いに接続された2つの疎水性αヘリックスからなる比較的小さなタンパク質であり、それらは一緒になって膜に浸された円柱の形をした単一の集合体を形成します。 。 F 1 複合体から F 0 に向かって突き出ているγサブユニットは、このシリンダーの内側に正確に浸されており、非常にしっかりと結合しています。

したがって、ATP シンターゼ分子では、タンパク質サブユニットの 2 つのグループを区別することができ、これらはモーターの 2 つの部分、ローターとステーターにたとえることができます。 「固定子」は膜に対して静止しており、その表面に位置する球状六量体 (αβ) 3 とδ サブユニット、およびサブユニットを含みます。 あるそして b膜複合体 F0。 この構造に対して可動性のある「ローター」はサブユニット γ と ε で構成されており、これらは複合体 (αβ) 3 から顕著に突き出ており、膜に浸されたサブユニットのリングに接続されています。 c.

ATP を合成する能力は、単一複合体 F 0 F 1 の特性であり、F 0 を介した水素プロトンの F 1 への移動に関連しており、後者には ADP とリン酸を ATP 分子に変換する触媒中心が位置しています。 。 ATP シンターゼの動作の原動力は、電子伝達鎖の動作の結果としてミトコンドリア内膜上に生成されるプロトン ポテンシャルです。

ATP 合成酵素の「ローター」を駆動する力は、膜の外側と内側の間の電位差が > 220 mV に達したときに発生し、サブユニット間の境界に位置する F0 の特別なチャネルを流れるプロトンの流れによってもたらされます。 あるそして c。 この場合、プロトン移動経路には次の構造要素が含まれます。

1. 非同軸上に位置する 2 つの「ハーフチャネル」。最初のチャネルは膜間腔から必須官能基 F0 へのプロトンの供給を確実にし、もう 1 つはミトコンドリア マトリックスへのプロトンの出口を保証します。
2. サブユニットの環 c、そのそれぞれの中心部分にはプロトン化されたカルボキシル基が含まれており、膜間腔からH + を結合し、対応するプロトンチャネルを通じてそれらを放出することができます。 サブユニットの周期的な置換の結果として とプロトンチャネルを通るプロトンの流れによって引き起こされ、γサブユニットが回転し、サブユニットのリングに浸されます。 と.

したがって、ATP シンターゼの触媒活性はその「ローター」の回転に直接関係しており、γ サブユニットの回転により 3 つの触媒サブユニット β の立体構造が同時に変化し、それが最終的に酵素の機能を保証します。 。 この場合、ATP 形成の場合、「ローター」は 1 秒あたり 4 回転の速度で時計回りに回転し、その回転自体は 120 度の離散的なジャンプで発生し、それぞれのジャンプに 1 つの ATP 分子の形成が伴います。 。

ATP 合成の直接的な機能は、F1 結合複合体の β サブユニットに局在しています。 この場合、ATP の形成につながる一連の出来事の最初の動作は、状態 1 にある遊離 β サブユニットの活性中心への ADP とリン酸の結合です。ソース（プロトン流）により、F 1 複合体に構造変化が起こり、その結果、ADP とリン酸が触媒中心にしっかりと結合し（状態 2）、両者の間に共有結合の形成が可能になり、 ATPの形成。 ATP シンターゼのこの段階では、酵素は実質的にエネルギーを必要としません。このエネルギーは、次の段階で、酵素中心から強固に結合した ATP 分子を解放するために必要となります。 したがって、酵素の動作の次の段階は、F 1 複合体のエネルギー依存的な構造変化の結果、緊密に結合した ATP 分子を含む触媒性 β サブユニットが状態 3 に移行することです。触媒中心が弱くなっています。 この結果、ATP 分子が酵素から離れ、β サブユニットが元の状態 1 に戻り、酵素の循環が確実に行われます。

ATP 合成酵素の働きは、その個々の部分の機械的な動きに関連しているため、このプロセスを「回転触媒」と呼ばれる特殊な種類の現象として分類することが可能になります。 電気モーターの巻線に流れる電流がステーターに対してローターを駆動するのと同じように、ATP シンテターゼを介したプロトンの指向性移動により、共役因子 F 1 の個々のサブユニットが酵素複合体の他のサブユニットに対して回転します。このユニークなエネルギー生成装置が化学的な仕事を実行し、その結果として ATP 分子が合成されます。 その後、ATP は細胞の細胞質に入り、そこでエネルギーに依存するさまざまなプロセスに消費されます。 このような転移は、ミトコンドリア膜に組み込まれた特別な酵素ATP/ADPトランスロカーゼによって実行され、新たに合成されたATPを細胞質ADPに交換し、ミトコンドリア内のアデニルヌクレオチドプールの安全性を保証します。

他の辞書で「ミトコンドリア」の意味を調べる: 同義語辞典

ミトコンドリア。 プラストソームを参照。 (